¿Por qué las enzimas a veces se desnaturalizan?

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  • La velocidad de las reacciones enzimáticas se ve afectada por la temperatura. Todas las enzimas tienen un rango de temperatura óptimo en el que funcionan de manera más eficiente. Esto es entre 40 y 45 grados Celsius. Una enzima es más activa a su temperatura óptima. Un aumento de temperatura más allá de este punto reduce la actividad enzimática hasta que se detiene por completo. Esto sucede porque la enzima se ha destruido o desnaturalizado por completo.

    Dado que las enzimas están formadas por proteínas, calentarlas a temperaturas superiores a los 45 grados centígrados cambia su estructura tridimensional. Una enzima se desnaturaliza cuando cambia la estructura de la proteína. Se vuelve menos soluble y coagula. Además del calor, se sabe que las enzimas se desnaturalizan mediante diversos productos químicos, como ácidos y álcalis.

    La forma tridimensional de la enzima es un aspecto muy importante de su función. Cuando esta forma se pierde, ya no puede actuar como catalizador.

    El calor extremo (por ejemplo, ebullición) provoca un daño irreversible a la enzima. Las enzimas suelen tener una temperatura óptima baja. En los animales, esta suele ser la temperatura corporal. Ciertas enzimas de la planta tienen una temperatura óptima elevada. Por ejemplo, la enzima papaína que se encuentra en la papaya de la fruta tiene una temperatura óptima de 65 grados centígrados. Sin embargo, la mayoría de las enzimas se desnaturalizan por completo a temperaturas superiores a 60 grados Celsius.
  • Las proteínas son cadenas de péptidos (estructura primaria) que se mantienen unidas por enlaces covalentes que son difíciles de romper. La estructura secundaria y terciaria (3D) se mantiene unida con enlaces no covalentes que se rompen y se forman a temperatura ambiente. La estructura se mantiene unida en un equilibrio entre estructuras plegadas y desplegadas que favorece la estructura plegada en condiciones normales. En ciertas condiciones (urea / guanadinio con alto contenido de sal), la estructura 3D se despliega pero los enlaces no covalentes a veces pueden formarse nuevamente y mantener la estructura unida. En condiciones realmente duras (ebullición), los enlaces covalentes se rompen y la cadena de péptidos se rompe.
  • En el entorno natural de desprendimiento, las interacciones débiles no pueden mantener su propia conformación, y la destrucción de varias proteasas y otros factores físicos y químicos provocará la desnaturalización de las proteínas.

    La optimización de codones es una técnica de ingeniería de diseño de genes que mejora los niveles de producción de proteínas sin alterar las secuencias de aminoácidos. En biología molecular, cada secuencia de proteínas comprende solo 20 aminoácidos estándar; sin embargo, solo unos pocos aminoácidos están codificados por un único codón. La mayoría de los aminoácidos están codificados por dos a seis codones diferentes, y esos codones para el mismo aminoácido se conocen como codones sinónimos. Curiosamente, el uso de codones sinónimos no es aleatorio en numerosos organismos, y el fenómeno se conoce como sesgo de codones, que es la clave para la optimización de codones.

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