Warum werden Enzyme manchmal denaturiert?

3 Antworten


  • Die Geschwindigkeit der Enzymreaktionen wird durch die Temperatur beeinflusst. Alle Enzyme haben einen optimalen Temperaturbereich, in dem sie am effizientesten arbeiten. Das ist irgendwo zwischen 40-45 Grad Celsius. Ein Enzym ist bei seiner optimalen Temperatur am aktivsten. Ein Temperaturanstieg über diesen Punkt hinaus reduziert die Enzymaktivität, bis sie vollständig aufhört. Dies geschieht, weil das Enzym vollständig zerstört oder denaturiert wurde.

    Da Enzyme aus Proteinen bestehen, verändert ihre Erhitzung auf Temperaturen über 45 Grad Celsius ihre dreidimensionale Struktur. Ein Enzym denaturiert, wenn sich die Proteinstruktur ändert. Es wird weniger löslich und koaguliert. Zusätzlich zur Hitze denaturieren Enzyme bekanntermaßen durch verschiedene Chemikalien wie Säure und Laugen.

    Die dreidimensionale Form des Enzyms ist ein sehr wichtiger Aspekt seiner Funktion. Wenn diese Form verloren geht, kann sie nicht mehr als Katalysator wirken.

    Extreme Hitze (zB Kochen) führt zu einer irreversiblen Schädigung des Enzyms. Enzyme haben normalerweise ein niedriges Temperaturoptimum. Bei Tieren ist dies normalerweise die Körpertemperatur. Bestimmte Enzyme in Pflanzen haben ein hohes Temperaturoptimum. Das in der Fruchtpawpaw enthaltene Enzym Papain hat beispielsweise eine optimale Temperatur von 65 Grad Celsius. Die meisten Enzyme werden jedoch bei Temperaturen über 60 Grad Celsius vollständig denaturiert.
  • Proteine ​​sind Peptidketten (Primärstruktur), die durch kovalente Bindungen zusammengehalten werden, die schwer zu brechen sind. Die sekundäre und tertiäre (3D) Struktur wird durch nicht-kovalente Bindungen zusammengehalten, die bei Raumtemperatur brechen und sich bilden. Die Struktur wird in einem Gleichgewicht zwischen gefalteten und ungefalteten Strukturen zusammengehalten, was die gefaltete Struktur unter normalen Bedingungen begünstigt. Unter bestimmten Bedingungen (Harnstoff mit hohem Salzgehalt/Guanadinium) entfaltet sich die 3D-Struktur, aber die nicht-kovalenten Bindungen können sich manchmal wieder bilden und die Struktur zusammenhalten. Unter sehr harten Bedingungen (Kochen) werden die kovalenten Bindungen aufgebrochen, so dass die Peptidkette gebrochen wird.
  • In der natürlichen Umgebung der Ablösung können schwache Wechselwirkungen ihre eigene Konformation nicht aufrechterhalten, und die Zerstörung verschiedener Proteasen und anderer physikalischer und chemischer Faktoren führt zur Proteindenaturierung.

    Die Codon-Optimierung ist eine Technik des Gendesigns, die das Niveau der Proteinproduktion verbessert, ohne die Aminosäuresequenzen zu verändern. In der Molekularbiologie umfasst jede Proteinsequenz nur 20 Standardaminosäuren; jedoch werden nur wenige Aminosäuren von einem einzigen Codon kodiert. Die meisten Aminosäuren werden von zwei bis sechs verschiedenen Codons codiert, und diese Codons für dieselbe Aminosäure werden als synonyme Codons bezeichnet. Interessanterweise ist die Verwendung synonymer Codons in zahlreichen Organismen nicht zufällig, und das Phänomen wird als Codon-Bias bezeichnet, was der Schlüssel zur Codon-Optimierung ist.

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