Pourquoi les enzymes sont-elles parfois dénaturées ?

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  • La vitesse des réactions enzymatiques est affectée par la température. Toutes les enzymes ont une plage de température optimale dans laquelle elles fonctionnent le plus efficacement. C'est quelque part entre 40-45 degrés Celsius. Une enzyme est la plus active à sa température optimale. Une élévation de température au-delà de ce point réduit l'activité enzymatique jusqu'à ce qu'elle s'arrête complètement. Cela se produit parce que l'enzyme est complètement détruite ou dénaturée.

    Étant donné que les enzymes sont constituées de protéines, leur chauffage à des températures supérieures à 45 degrés Celsius modifie leur structure tridimensionnelle. Une enzyme se dénature lorsque la structure de la protéine change. Il devient moins soluble et coagule. En plus de la chaleur, les enzymes sont connues pour se dénaturer par divers produits chimiques tels que les acides et les alcalis.

    La forme tridimensionnelle de l'enzyme est un aspect très important de sa fonction. Lorsque cette forme est perdue, elle ne peut plus agir comme un catalyseur.

    La chaleur extrême (par exemple l'ébullition) provoque des dommages irréversibles à l'enzyme. Les enzymes ont généralement une température optimale basse. Chez les animaux, il s'agit généralement de la température corporelle. Certaines enzymes dans les plantes ont une température optimale élevée. Par exemple, l'enzyme papaïne présente dans la papaye du fruit a une température optimale de 65 degrés Celsius. Cependant, la plupart des enzymes sont complètement dénaturées à des températures supérieures à 60 degrés Celsius.
  • Les protéines sont des chaînes de peptides (structure primaire) maintenues ensemble par des liaisons covalentes difficiles à rompre. La structure secondaire et tertiaire (3D) est maintenue par des liaisons non covalentes qui se brisent et se forment à température ambiante. La structure est maintenue ensemble dans un équilibre entre les structures pliées et dépliées qui favorise la structure pliée dans des conditions normales. Dans certaines conditions (urée riche en sel/guanadinium) la structure 3D se déploie mais les liaisons non covalentes peuvent parfois se reformer et maintenir la structure ensemble. Dans des conditions vraiment difficiles (ébullition), les liaisons covalentes sont rompues de sorte que la chaîne de peptides est rompue.
  • Dans l'environnement naturel du détachement, les interactions faibles ne peuvent pas maintenir leur propre conformation, et la destruction de diverses protéases et d'autres facteurs physiques et chimiques entraînera la dénaturation des protéines.

    L'optimisation des codons est une technique d'ingénierie de conception de gènes qui améliore les niveaux de production de protéines sans altérer les séquences d'acides aminés. En biologie moléculaire, chaque séquence protéique ne comprend que 20 acides aminés standards ; cependant, seuls quelques acides aminés sont codés par un seul codon. La plupart des acides aminés sont codés par deux à six codons différents, et ces codons pour le même acide aminé sont appelés codons synonymes. Fait intéressant, l'utilisation de codons synonymes n'est pas aléatoire dans de nombreux organismes, et le phénomène est connu sous le nom de biais de codon, qui est la clé de l'optimisation des codons.

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