Comment la concentration d'enzymes et de substrat affecte-t-elle le taux d'action des enzymes ?

Concentration en enzyme
Habituellement, une très petite quantité d'enzyme peut consommer une grande quantité de substrat. La vitesse de réaction dépend directement de la quantité d'enzyme présente à un moment spécifique à une concentration de substrat illimitée. Si deux fois augmentent la quantité d'enzyme, la vitesse de réaction est doublée.

En augmentant les molécules enzymatiques, une augmentation du nombre de sites actifs a lieu.
À une concentration plus élevée de l'enzyme, les inhibiteurs seront insuffisants. Des sites plus actifs convertiront les molécules de substrat en produits, dans la période de temps donnée. Après une certaine concentration limite, la vitesse de réaction ne dépendra plus de cette augmentation.

Concentration du substrat
À faible concentration de substrat, la vitesse de réaction est directement proportionnelle au substrat disponible. Si la concentration en enzyme est maintenue constante et la quantité de substrat est augmentée, un point est atteint où une nouvelle augmentation du substrat n'augmente pas la vitesse de la réaction plus. En effet, à un niveau de substrat élevé, tous les sites actifs de l'enzyme sont saturés de substrat. Après cela, le taux de réaction enzymatique devient stable et l'ajout du substrat n'aura pas d'effet positif.

1) Effet de la concentration enzymatique sur la vitesse de réaction enzymatique De la relation entre la formule de Mimen et la relation entre concentration enzymatique et vitesse de réaction enzymatique, on peut voir que la vitesse de réaction enzymatique est proportionnelle à la concentration de la molécule d'enzyme. Lorsque la concentration moléculaire du substrat est suffisante, plus il y a de molécules d'enzymes, plus le substrat est converti rapidement. Mais en fait, lorsque la concentration en enzyme est élevée, cette relation n'est pas maintenue et la courbe a tendance à être plate. Selon l'analyse, cela peut être dû à la forte concentration d'entraînement du substrat avec de nombreux inhibiteurs. 2) Effet de la concentration du substrat sur la vitesse de réaction enzymatique Dans la réaction biochimique,si la concentration de l'enzyme est constante et que la concentration initiale du substrat est faible, la vitesse de réaction enzymatique est proportionnelle à la concentration du substrat, c'est-à-dire l'augmentation de la concentration du substrat. Lorsque toutes les enzymes sont combinées avec le substrat pour former un produit intermédiaire, la concentration en produit intermédiaire n'augmente pas même si la concentration en substrat est augmentée, et la vitesse de réaction enzymatique n'augmente pas. On peut également conclure que la vitesse de réaction enzymatique est proportionnelle à la concentration initiale de l'enzyme à la même concentration de substrat. La concentration initiale de l'enzyme est élevée et la vitesse de réaction enzymatique est élevée. Topoisomérase Dans la mesure réelle, même si la concentration en enzyme est suffisamment élevée,la vitesse de réaction enzymatique n'augmente pas ou même est inhibée lorsque la concentration en substrat augmente. La raison en est que la concentration élevée du substrat réduit la concentration efficace d'eau, réduit la diffusivité moléculaire et réduit la vitesse de réaction enzymatique. L'excès de substrat s'accumule sur la molécule d'enzyme, produisant un intermédiaire inactif qui ne libère pas la molécule d'enzyme, ce qui réduit à son tour la vitesse de réaction.qui à son tour réduit la vitesse de réaction.qui à son tour réduit la vitesse de réaction.

Si les molécules d'enzyme sont constantes, en augmentant le substrat, la vitesse de réaction augmentera mais jusqu'à une certaine limite. c'est la concentration du substrat

Quel est l'effet du Na2HPo4 en tant qu'inhibiteur et du tris en tant qu'inhibiteur sur la vitesse de réaction catalysée par l'enzyme ?