¿Cómo afecta la concentración de enzima y sustrato a la velocidad de acción de la enzima?

4 Respuestas


  • Concentración de enzima
    Por lo general, una cantidad muy pequeña de enzima puede consumir una gran cantidad de sustrato. La velocidad de reacción depende directamente de la cantidad de enzima presente en un momento específico a una concentración ilimitada de sustrato. Si aumenta dos veces la cantidad de enzima, la velocidad de reacción se duplica.

    Al aumentar las moléculas de enzima, se produce un aumento en el número de sitios activos.
    A concentraciones más altas de la enzima, los inhibidores serán insuficientes. Los sitios más activos convertirán las moléculas de sustrato en productos, en el período de tiempo dado. Después de una cierta concentración límite, la velocidad de reacción ya no dependerá de este aumento.

    Concentración de sustrato
    A baja concentración de sustrato, la velocidad de reacción es directamente proporcional al sustrato disponible.Si la concentración de enzima se mantiene constante y la cantidad de sustrato aumenta, se alcanza un punto en el que un aumento adicional en el sustrato no aumenta la velocidad de reacción. ya no. Esto se debe a que a un nivel alto de sustrato, todos los sitios activos de la enzima están saturados con sustrato. Después de esto, la velocidad de la reacción enzimática se estabiliza y la adición del sustrato no tendrá un efecto positivo.
  • 1) Efecto de la concentración de enzima sobre la velocidad de la reacción enzimática A partir de la relación entre la fórmula de Mimen y la relación entre la concentración de enzima y la velocidad de reacción enzimática, se puede ver que la velocidad de reacción enzimática es proporcional a la concentración de la molécula de enzima. Cuando la concentración molecular del sustrato es suficiente, cuantas más moléculas de enzima, más rápido se convierte el sustrato. Pero de hecho, cuando la concentración de enzima es alta, esta relación no se mantiene y la curva tiende a ser plana. Según el análisis, esto puede deberse a la alta concentración de arrastre de sustrato con muchos inhibidores. 2) Efecto de la concentración de sustrato sobre la velocidad de reacción enzimática En la reacción bioquímica,si la concentración de la enzima es constante y la concentración inicial del sustrato es baja, la velocidad de reacción enzimática es proporcional a la concentración del sustrato, es decir, el sustrato Aumento de la concentración. Cuando todas las enzimas se combinan con el sustrato para formar un producto intermedio, la concentración de producto intermedio no aumenta incluso si aumenta la concentración de sustrato y la velocidad de reacción enzimática no aumenta. También se puede concluir que la velocidad de reacción enzimática es proporcional a la concentración inicial de la enzima a la misma concentración de sustrato. La concentración inicial de la enzima es grande y la velocidad de la reacción enzimática es grande. Topoisomerasa En la medición real, incluso si la concentración de enzima es suficientemente alta,la velocidad de la reacción enzimática no aumenta o incluso se inhibe a medida que aumenta la concentración de sustrato. La razón es que la alta concentración del sustrato reduce la concentración efectiva de agua, reduce la difusividad molecular y reduce la velocidad de reacción enzimática. El exceso de sustrato se acumula en la molécula de enzima, produciendo un intermedio inactivo que no libera la molécula de enzima, lo que a su vez reduce la velocidad de reacción.lo que a su vez reduce la velocidad de reacción.lo que a su vez reduce la velocidad de reacción.

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  • Si las moléculas de enzima son constantes, al aumentar el sustrato, la velocidad de reacción aumentará, pero hasta un cierto límite. Esta es la concentración de sustrato.
  • ¿Cuál es el efecto del Na2HPo4 como inhibidor y del tris como inhibidor sobre la velocidad de reacción catalizada por enzimas?

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