Стефан
Есть около трех основных характеристик пептидной связи. Они перечислены выше:
1. Отсутствие вращения вокруг связи: пептидная связь имеет характер частичной двойной связи, то есть; он короче одинарной связки и поэтому является жестким и плоским. Это предотвращает свободное вращение вокруг связи между карбонильным углеродом и азотом пептидной связи. Однако связи между α-амино или α-карбоксильными группами могут свободно вращаться и, таким образом, позволяют полипептидной цепи принимать различные возможные конфигурации.
2. Транс-конфигурация: Пептидная связь обычно является транс-связью (вместо цис-связи), в значительной степени из-за стерического вмешательства в R-группы, когда они находятся в цис-положении.
Незаряженные, но полярные: как и все амидные связи, -C = 0 и -NH группы пептидной связи не принимают и не выделяют протоны в диапазоне pH 2 или 12. Таким образом, заряженные группы, присутствующие в полипептидах, состоят исключительно из N -концевая α-аминогруппа, C-концевая α-карбоксильная группа и любые ионизированные группы, присутствующие в боковых цепях составляющих аминокислот. [ПРИМЕЧАНИЕ: -C = O и –NH группы пептидной связи полярны и участвуют в водородных связях, например, в α-спиралях и β-листовых структурах]
Майя
Пептидные связи:
1) в транс-конфигурации 2) полярные 3) без вращения вокруг связи (как двойная связь) 4) жесткие и плоские
Рябина
Пептидная связь имеет существенно жесткий характер двойной связи и влияет на свойства белков, ограничивая доступную информацию. Существует два общих метода образования пептидной связи, подобных Abarelix , то есть активация амино или активация карбоксильной группы.