Gayle
En bioquímica, un sustrato es una molécula sobre la que actúa una enzima. Las enzimas catalizan reacciones químicas que involucran al sustrato (s). En el caso de un solo sustrato, el sustrato se une al sitio activo de la enzima y se forma un complejo enzima-sustrato. El sustrato se transforma en uno o más productos, que luego se liberan del sitio activo. El sitio activo ahora está libre para aceptar otra molécula de sustrato. En el caso de más de un sustrato, estos pueden unirse en un orden particular al sitio activo, antes de reaccionar juntos para producir productos.
Por ejemplo, la formación de cuajada es una reacción que ocurre al agregar la enzima renina a la leche. En esta reacción, el sustrato es una proteína de la leche (p. Ej., Caseína) y la enzima es renina. Los productos son dos polipéptidos que se han formado mediante la escisión del sustrato peptídico más grande. Otro ejemplo es la descomposición química del peróxido de hidrógeno realizada por la enzima catalasa. Como las enzimas son catalizadores, las reacciones que llevan a cabo no las modifican. Sin embargo, el (los) sustrato (s) se convierte (n) en producto (s). Aquí, el peróxido de hidrógeno se convierte en agua y oxígeno gaseoso.
2 H2O2 → 2 H2O + O2.
Una ecuación general es la siguiente:
E + S ⇌ ES → EP ⇌ E + P
donde E = enzima, S = sustrato (s), P = producto (s). Si bien el primer paso (unión) y el tercer paso (desvinculación) son, en general, reversibles, el paso intermedio puede ser irreversible (como en las reacciones de renina y catalasa que se acaban de mencionar) o reversible (p. Ej., Muchas reacciones en la vía metabólica de la glucólisis).
Al aumentar la concentración de sustrato, la velocidad de reacción aumentará debido a la probabilidad de que aumente el número de complejos enzima-sustrato; esto ocurre hasta que la concentración de enzima se convierte en el factor limitante.
Es importante señalar que los sustratos que una enzima determinada puede usar in vitro pueden no reflejar necesariamente los sustratos fisiológicos endógenos de la enzima in vivo. Es decir, las enzimas no necesariamente realizan todas las reacciones en el cuerpo que pueden ser posibles en el laboratorio. Por ejemplo, mientras que la amida hidrolasa de ácido graso (FAAH) puede hidrolizar los endocannabinoides 2-araquidonoilglicerol (2-AG) y anandamida a tasas comparables in vitro, la alteración genética o farmacológica de FAAH eleva la anandamida pero no el 2-AG, lo que sugiere que 2-AG no es un sustrato endógeno in vivo para FAAH. En otro ejemplo, se observa que las N-acil taurinas (NAT) aumentan drásticamente en animales con alteraciones de FAAH, pero en realidad son sustratos de FAAH in vitro deficientes.