Wie beeinflusst die Konzentration von Enzym und Substrat die Geschwindigkeit der Enzymwirkung?

Enzymkonzentration
normalerweise eine sehr geringe Menge an Enzym kann eine große Menge an Substrat verbrauchen. Die Reaktionsgeschwindigkeit hängt direkt von der Enzymmenge ab, die zu einem bestimmten Zeitpunkt bei unbegrenzter Substratkonzentration vorhanden ist. Wenn die Enzymmenge um das Doppelte erhöht wird, wird die Reaktionsgeschwindigkeit verdoppelt.

Durch die Erhöhung der Enzymmoleküle findet eine Erhöhung der Zahl der aktiven Zentren statt.
Bei höheren Konzentrationen des Enzyms versagen die Inhibitoren. Mehr aktive Zentren werden die Substratmoleküle in der gegebenen Zeit in Produkte umwandeln. Ab einer bestimmten Grenzkonzentration hängt die Reaktionsgeschwindigkeit nicht mehr von dieser Erhöhung ab.

Substratkonzentration
Bei niedriger Substratkonzentration ist die Reaktionsgeschwindigkeit direkt proportional zum verfügbaren Substrat. Wird die Enzymkonzentration konstant gehalten und die Substratmenge erhöht, wird ein Punkt erreicht, an dem eine weitere Erhöhung des Substrats die Reaktionsgeschwindigkeit nicht erhöht nicht mehr. Dies liegt daran, dass bei einem hohen Substratgehalt alle aktiven Zentren des Enzyms mit Substrat gesättigt sind. Danach wird die Geschwindigkeit der Enzymreaktion stabil und die Zugabe des Substrats hat keine positive Wirkung.

1) Wirkung der Enzymkonzentration auf die Geschwindigkeit der enzymatischen Reaktion Aus der Beziehung zwischen der Mimen-Formel und der Beziehung zwischen der Enzymkonzentration und der enzymatischen Reaktionsgeschwindigkeit ist ersichtlich, dass die enzymatische Reaktionsgeschwindigkeit proportional zur Konzentration des Enzymmoleküls ist. Wenn die molekulare Konzentration des Substrats ausreichend ist, wird das Substrat umso schneller umgewandelt, je mehr Enzymmoleküle vorhanden sind. Tatsächlich wird diese Beziehung jedoch bei hoher Enzymkonzentration nicht aufrechterhalten und die Kurve neigt dazu, flach zu sein. Dies könnte laut Analyse an der hohen Konzentration des Substrateintrags bei vielen Inhibitoren liegen. 2) Einfluss der Substratkonzentration auf die enzymatische Reaktionsgeschwindigkeit Bei der biochemischen Reaktionwenn die Konzentration des Enzyms konstant und die Anfangskonzentration des Substrats niedrig ist, ist die enzymatische Reaktionsgeschwindigkeit proportional zur Substratkonzentration, d. h. der Substratkonzentrationserhöhung. Wenn alle Enzyme mit dem Substrat kombiniert werden, um ein Zwischenprodukt zu bilden, erhöht sich die Konzentration des Zwischenprodukts nicht, selbst wenn die Substratkonzentration erhöht wird, und die enzymatische Reaktionsgeschwindigkeit steigt nicht. Daraus kann auch geschlossen werden, dass die enzymatische Reaktionsgeschwindigkeit bei gleicher Substratkonzentration proportional zur Anfangskonzentration des Enzyms ist. Die Anfangskonzentration des Enzyms ist groß und die Geschwindigkeit der enzymatischen Reaktion ist groß. Topoisomerase Bei der eigentlichen Messung wird auch bei ausreichend hoher Enzymkonzentrationdie enzymatische Reaktionsgeschwindigkeit nimmt mit steigender Substratkonzentration nicht zu oder wird sogar gehemmt. Der Grund dafür ist, dass die hohe Konzentration des Substrats die effektive Konzentration von Wasser verringert, die molekulare Diffusionsfähigkeit verringert und die Geschwindigkeit der enzymatischen Reaktion verringert. Überschüssiges Substrat reichert sich auf dem Enzymmolekül an, wodurch ein inaktives Zwischenprodukt entsteht, das das Enzymmolekül nicht freisetzt, was wiederum die Reaktionsgeschwindigkeit verringert.was wiederum die Reaktionsgeschwindigkeit verringert.was wiederum die Reaktionsgeschwindigkeit verringert.

Wenn die Enzymmoleküle konstant sind, wird die Reaktionsgeschwindigkeit durch Erhöhung des Substrats erhöht, jedoch bis zu einer bestimmten Grenze. Dies ist die Substratkonzentration

Welchen Einfluss haben Na2HPo4 als Inhibitor und Tris als Inhibitor auf die Geschwindigkeit der enzymkatalysierten Reaktion?