Gayle
In der Biochemie ist ein Substrat ein Molekül, auf das ein Enzym einwirkt. Enzyme katalysieren chemische Reaktionen, an denen das/die Substrat(e) beteiligt sind. Im Fall eines einzelnen Substrats bindet das Substrat an das aktive Zentrum des Enzyms und es wird ein Enzym-Substrat-Komplex gebildet. Das Substrat wird in ein oder mehrere Produkte umgewandelt, die dann vom aktiven Zentrum freigesetzt werden. Das aktive Zentrum ist nun frei, um ein weiteres Substratmolekül aufzunehmen. Bei mehr als einem Substrat können diese in einer bestimmten Reihenfolge an das aktive Zentrum binden, bevor sie miteinander zu Produkten reagieren.
Die Quarkbildung ist beispielsweise eine Reaktion, die bei der Zugabe des Enzyms Rennin zu Milch auftritt. Bei dieser Reaktion ist das Substrat ein Milchprotein (zB Casein) und das Enzym ist Rennin. Die Produkte sind zwei Polypeptide, die durch die Spaltung des größeren Peptidsubstrats gebildet wurden. Ein weiteres Beispiel ist die chemische Zersetzung von Wasserstoffperoxid durch das Enzym Katalase. Da Enzyme Katalysatoren sind, werden sie durch die von ihnen durchgeführten Reaktionen nicht verändert. Das/die Substrat(e) wird/werden jedoch in Produkt(e) umgewandelt. Hier wird Wasserstoffperoxid in Wasser und Sauerstoffgas umgewandelt.
2 H2O2 → 2 H2O + O2.
Eine allgemeine Gleichung lautet wie folgt:
E + S ⇌ ES → EP ⇌ E + P
wobei E = Enzym, S = Substrat(e), P = Produkt(e). Während der erste (bindende) und dritte (ablösende) Schritt im Allgemeinen reversibel sind, kann der mittlere Schritt irreversibel (wie bei den eben erwähnten Rennin- und Katalase-Reaktionen) oder reversibel (zB viele Reaktionen im Glykolyse-Stoffwechselweg) sein.
Durch Erhöhen der Substratkonzentration erhöht sich die Reaktionsgeschwindigkeit aufgrund der Wahrscheinlichkeit, dass die Zahl der Enzym-Substrat-Komplexe zunimmt; dies geschieht, bis die Enzymkonzentration zum limitierenden Faktor wird.
Es ist wichtig zu beachten, dass die Substrate, die ein gegebenes Enzym in vitro verwenden kann, nicht unbedingt die physiologischen, endogenen Substrate des Enzyms in vivo widerspiegeln. Das heißt, Enzyme führen nicht unbedingt alle Reaktionen im Körper durch, die im Labor möglich sind. Während beispielsweise Fettsäureamidhydrolase (FAAH) die Endocannabinoide 2-Arachidonoylglycerol (2-AG) und Anandamid mit vergleichbaren Raten in vitro hydrolysieren kann, erhöht eine genetische oder pharmakologische Störung von FAAH Anandamid, aber nicht 2-AG, was darauf hindeutet, dass 2-AG ist kein endogenes In-vivo-Substrat für FAAH. In einem anderen Beispiel wird beobachtet, dass die N-Acyl-Taurine (NATs) bei Tieren mit FAAH-Störung dramatisch ansteigen, aber tatsächlich schlechte in vitro-FAAH-Substrate sind.