¿Cuál es la historia de las enzimas?

Los tiempos pasados ​​de la nueva maquinaria enzimática en realidad comienzan en 1874 cuando el químico danés Christian Hansen formó la muestra original de cuajo por extracto que secó el estómago de los terneros con una resolución salobre. En realidad, esta fue la primera investigación enzimática de limpieza comparativamente elevada utilizada para fines industrializados.

Esta importante ocasión fue precedida por un desarrollo extenso. Las enzimas han sido utilizadas por el hombre a lo largo de la edad, más aún en el tipo de verduras ricas en enzimas, o en el tipo de microbios utilizados para una mezcla de propósitos, por ejemplo en los procesos de elaboración de la cerveza, en el quemado y en la construcción de alcohol. Por lo general, es bien sabido que las enzimas se utilizaron anteriormente en la construcción del queso desde tiempos antiguos.

La mejora progresó a lo largo de las próximas décadas, principalmente en el campo de la fermentación en cualquier lugar, el logro de Schwann, Lie-big; Pasteur y Kuhn fueron los más importantes. El desacuerdo entre Lie-big y Pasteur en relación con el método de fermentación provocó una animada discusión. Lie-big afirmó que la fermentación resultó del método del elemento y que la levadura era una sustancia inviable incesantemente en el método de contravención. Pasteur, por otro lado, argumenta que eso no sucedió a menos que estuvieran presentes posibles organismos.

En 1814, la antigua Academia de Ciencias de Rusia Ckirchoff K utilizó una pequeña cantidad de extracto de malta para convertir el almidón en dextrina y azúcar a temperatura ambiente, e inicialmente reconoció la acción catalítica de la enzima y comenzó el estudio de las enzimas. En 1833, los químicos franceses Anselme Payen y ean-Franois Persoz utilizaron etanol para extraer amilasa de la malta para el descortezamiento del algodón. El proceso de aislamiento de multímeros de amilasa de la malta de cebada se describe y se denomina como "diastasa" significa "aislamiento". Esta es la primera preparación enzimática sin células y destaca sus propiedades catalíticas e inestabilidad térmica.

En 1836, el fisiólogo alemán Theodor Schwann descubrió una sustancia que disuelve la carne, que pierde su efecto cuando se expone al calor a altas temperaturas, y solo funciona en un ambiente fuertemente ácido. En el estudio del proceso de digestión, una sustancia que digiere proteínas en el estómago se aísla y se denomina pepsina. Utilizado como fármaco digestivo.

En 1857, Pasteur propuso que la fermentación alcohólica es el resultado de la actividad de las células de levadura. En 1896, los hermanos alemanes Buchner estudiaron la levadura y descubrieron que el extracto de levadura libre de células también fermenta el azúcar en alcohol.

Llamó a esta proteína fermentable una enzima (eymase), lo que indica que la enzima se puede separar de las células rotas en un estado disuelto y en un estado activo en lugar de las células mismas. Promover la separación de enzimas y explorar sus propiedades físicas y químicas. La investigación en enzimología comenzó aquí y Buchner ganó el Premio Nobel de Química en 1911.

En 1896, Takashi Ryuji de Japón descubrió el pico de amilasa producido por Aspergillus oryzae, que se utilizó como agente digestivo y abrió la era de la aplicación enzimática.

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En 1902, Henri propuso una teoría del producto intermedio basada en los resultados experimentales de la hidrólisis de sacarosa catalizada por sacarosa. Él cree que antes de que el sustrato se convierta en un producto, es necesario formar primero un complejo intermedio con la enzima, luego convertirlo en un producto y volver a liberar la enzima libre. En 1903, Henrico propuso la teoría de los complejos intermedios de enzimas y sustratos. En 1904, el British Harden utilizó una bolsa de diálisis para analizar la composición del extracto de levadura. En 1908, el alemán Rohm suavizó el cuero con tripsina y lo utilizó como detergente auxiliar. Boiden de Francia aisló amilasa de bacterias. En 1913, Michaelis y Menten propusieron la teoría de Mie basada en la teoría de los productos intermedios y derivaron la ecuación dinámica básica de la reacción catalizada por enzimas, la ecuación de Mie.En 1917, Effront aisló amilasa de bacterias. Producción en masa en 1923 para el desapilado de telas.

En 1925, Briggs Handane hizo una revisión importante de la ecuación de Mie y propuso una teoría del estado estacionario. Desde 1917, ha utilizado el polvo de frijol como materia prima para separar y purificar la ureasa. En 1926, Sumncr aisló y purificó por primera vez cristales de ureasa del extracto de frijol, que fue la primera cristallasa obtenida en la historia de la bioquímica. El pozo prueba que tiene las propiedades de una proteína, lo que sugiere que la naturaleza química de la enzima es una proteína.

En los siguientes 50 años, el concepto de "dos proteínas con funciones biocatalíticas" es generalmente aceptado. En 1937 obtuvo la cristalización de la catalasa y purificó varias otras enzimas. Libro de Sumncr: "Libro de texto de bioquímica", "Química y métodos de las enzimas", "Química enzimática y su mecanismo de acción". Sumncr y Northrop ganaron el Premio Nobel de Química en 1946.

La evolución dirigida continua es un proceso de ingeniería de proteínas de alto rendimiento que integra a la perfección todos los procesos fundamentales en la evolución darwiniana (replicación, mutación, traducción y selección) en un ciclo ininterrumpido. Los métodos tradicionales de evolución dirigida manejan cada uno de estos cuatro procesos por separado, mientras que el método de evolución continua soporta las cuatro etapas y permite que los genes supervivientes de una generación entren espontáneamente en la generación siguiente.